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RNAポリメラーゼII CTDのリン酸化を介した新奇転写共役的H3K4me2脱メチル化機構
*森秀世[1], 大矢恵代[1], 稲垣宗一[1], 角谷徹仁[1]
[1]東大・理・生物科学
遺伝子内部のヒストンH3の4番目のリジンのメチル化(H3K4me)は真核生物の活性遺伝子に普遍的に観察され、その役割や制御が興味深い。私達は機械学習による探索と遺伝学的解析により、シロイヌナズナのH3K4脱メチル化酵素LDL3の機能に必要な因子を選抜した。その結果、転写伸長因子であるPaf1CおよびRNAPⅡリン酸化酵素であるCDKF1がLDL3によるH3K4me2除去に必要であることがわかった。さらに、共免疫沈降法によりLDL3がC末端ドメインのリン酸化されたRNAPⅡと特異的に結合することが明らかになった。これらの結果から、LDL3によるH3K4脱メチル化は転写と共役したRNAPⅡのリン酸化に駆動されると考えられる。転写と共役した遺伝子内修飾制御の生物学的意義について議論したい。
keywords: ヒストン修飾 ; 転写 ; シロイヌナズナ
Co-transcriptional removal of H3K4me2 via targeting of demethylase to phosphorylated RNA polymerase II
*Shusei Mori [1], Satoyo Oya [1], Soichi Inagaki [1], Tetsuji Kakutani [1]
[1] Biol. Sci, The University of Tokyo